Forskere avslører hvordan bakterier fester seg til cellulosefibre i tarmen

Forskere har avslørt en ny molekylær mekanisme som gjør at bakterier fester seg til cellulosefibre i tarmene. Takket være to forskjellige bindemoduser, de tåler skjærkreftene i kroppen. Forskere ved Universitetet i Basel og ETH Zürich publiserte resultatene sine i tidsskriftet "Nature Communications" .

Cellulose er en viktig byggestein i plantecellevegger, som består av molekyler som er bundet sammen til faste fibre. For mennesker, cellulose er ufordøyelig, og flertallet av tarmbakteriene mangler enzymer som kreves for å bryte ned cellulose.

Derimot, nylig arvestoff fra den cellulose-nedbrytende bakterien R. champanellensis ble påvist i humane tarmprøver.

Bakteriell kolonisering av tarmen er avgjørende for menneskelig fysiologi, og å forstå hvordan tarmbakterier fester seg til cellulose, utvider vår kunnskap om mikrobiomet og dets forhold til menneskers helse.

Bakterien som undersøkes bruker et intrikat nettverk av stillasproteiner og enzymer på den ytre celleveggen, referert til som et cellulosomenettverk, å feste til og nedbryte cellulosefibre. Disse cellulosomenettverkene holdes sammen av familier av interagerende proteiner.

Av særlig interesse er kohesin-dockerin-interaksjonen som er ansvarlig for forankring av cellulosomenettverket til celleveggen.

Denne interaksjonen må tåle skjærkrefter i kroppen for å feste seg til fiber. Denne viktige funksjonen motiverte forskerne til å undersøke mer detaljert hvordan forankringskomplekset reagerer på mekaniske krefter.

Ved å bruke en kombinasjon av enkeltmolekylær atomkraftmikroskopi, enkeltmolekylfluorescens og molekylær dynamikk simuleringer, Professor Michael Nash fra University of Basel og ETH Zurich sammen med samarbeidspartnere fra LMU München og Auburn University studerte hvordan komplekset motstår ekstern kraft.

To bindemoduser lar bakterier feste seg til overflater under strømning

De var i stand til å vise at komplekset viser en sjelden oppførsel kalt dual binding mode, hvor proteinene danner et kompleks på to forskjellige måter.

Forskerne fant at de to bindemodiene har svært forskjellige mekaniske egenskaper, med den ene brudd ved lave krefter på rundt 200 piconewtons og den andre utviser en mye høyere stabilitet som bare bryter ved 600 piconewtons kraft.

Ytterligere analyse viste at proteinkomplekset viser en oppførsel som kalles en "fangstbinding, "betyr at proteininteraksjonen blir sterkere etter hvert som kraften øker.

Dynamikken i denne interaksjonen antas å tillate bakteriene å feste seg til cellulose under skjærspenning og frigjøre komplekset som svar på nye underlag eller for å utforske nye miljøer.

Vi observerer tydelig bindemodusene, men kan bare spekulere i deres biologiske betydning. Vi tror at bakteriene kan kontrollere preferansen for bindingsmodus ved å endre proteinene. Dette vil tillate bytte fra lav til høy vedheftstilstand avhengig av miljøet . "

Michael Nash, Professor, Universitetet i Basel

Ved å kaste lys over denne naturlige vedheftsmekanismen, disse funnene satte scenen for utviklingen av kunstige molekylære mekanismer som viser lignende oppførsel, men binder seg til sykdomsmål.

Slike materialer kan ha applikasjoner i biobaserte medisinske superlim eller skjærforbedret binding av terapeutiske nanopartikler inne i kroppen. "For nå, vi er glade for å komme tilbake til laboratoriet og se hva som fester seg, "sier Nash.

• Alarminer er gullet i morsmelk
• Menneskelige tarmmikrober spiller en viktig rolle for å opprettholde helse