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I ricercatori rivelano come i batteri aderiscono alle fibre di cellulosa nell'intestino

I ricercatori hanno rivelato un nuovo meccanismo molecolare mediante il quale i batteri aderiscono alle fibre di cellulosa nell'intestino umano. Grazie a due diverse modalità di rilegatura, possono resistere alle forze di taglio nel corpo. Scienziati dell'Università di Basilea e dell'ETH di Zurigo hanno pubblicato i loro risultati sulla rivista "Nature Communications" .

La cellulosa è un importante elemento costitutivo delle pareti cellulari delle piante, costituito da molecole legate tra loro in fibre solide. Per gli umani, la cellulosa è indigeribile, e la maggior parte dei batteri intestinali non ha gli enzimi necessari per abbattere la cellulosa.

Però, recentemente materiale genetico dal batterio che degrada la cellulosa R. champallensis è stata rilevata in campioni di intestino umano.

La colonizzazione batterica dell'intestino è essenziale per la fisiologia umana, e capire come i batteri intestinali aderiscono alla cellulosa amplia la nostra conoscenza del microbioma e della sua relazione con la salute umana.

Il batterio in esame utilizza un'intricata rete di proteine ​​ed enzimi impalcatura sulla parete cellulare esterna, denominata rete di cellulosoma, attaccarsi e degradare le fibre di cellulosa. Queste reti di cellulosomi sono tenute insieme da famiglie di proteine ​​interagenti.

Di particolare interesse è l'interazione coesione-dockerina responsabile dell'ancoraggio della rete di cellulosoma alla parete cellulare.

Questa interazione deve resistere alle forze di taglio nel corpo per aderire alla fibra. Questa caratteristica vitale ha motivato i ricercatori a studiare più in dettaglio come il complesso di ancoraggio risponde alle forze meccaniche.

Utilizzando una combinazione di microscopia a forza atomica a singola molecola, fluorescenza di singola molecola e simulazioni di dinamica molecolare, Il professor Michael Nash dell'Università di Basilea e dell'ETH di Zurigo, insieme ai collaboratori della LMU di Monaco e dell'Università di Auburn, ha studiato come il complesso resiste alla forza esterna.

Due modalità di legame consentono ai batteri di aderire alle superfici sotto flusso

Sono stati in grado di dimostrare che il complesso mostra un comportamento raro chiamato modalità di doppio legame, dove le proteine ​​formano un complesso in due modi distinti.

I ricercatori hanno scoperto che le due modalità di legame hanno proprietà meccaniche molto diverse, con una rottura a basse forze di circa 200 piconewton e l'altra che mostra una stabilità molto più elevata che si rompe solo a 600 piconewton di forza.

Ulteriori analisi hanno mostrato che il complesso proteico mostra un comportamento chiamato "legame di cattura, " il che significa che l'interazione con la proteina diventa più forte man mano che la forza aumenta.

Si ritiene che la dinamica di questa interazione permetta ai batteri di aderire alla cellulosa sotto sforzo di taglio e di rilasciare il complesso in risposta a nuovi substrati o per esplorare nuovi ambienti.

Osserviamo chiaramente le modalità dual binding, ma può solo speculare sul loro significato biologico. Pensiamo che i batteri potrebbero controllare la preferenza della modalità di legame modificando le proteine. Ciò consentirebbe di passare da uno stato di adesione basso a uno stato di elevata adesione a seconda dell'ambiente ."

Michael Nash, Professoressa, Università di Basilea

Facendo luce su questo meccanismo di adesione naturale, questi risultati hanno posto le basi per lo sviluppo di meccanismi molecolari artificiali che mostrano un comportamento simile ma si legano ai bersagli della malattia.

Tali materiali potrebbero avere applicazioni nelle supercolle mediche a base biologica o nel legame potenziato dal taglio di nanoparticelle terapeutiche all'interno del corpo. "Per adesso, siamo entusiasti di tornare in laboratorio e vedere cosa si attacca, "dice Nash.

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