Genomin Helicobacter suis tukee sen rooli mahan pathology

genomin sekvenssi Helicobacter suis
tukee sen rooli mahan patologian
Abstract
Helicobacter
(H.
) suis
on liittynyt on krooninen gastriitti ja haavaumat pars oesophagea sioilla, ja gastriitti, mahahaava tauti ja mahan limakalvoa liittyvä imukudokseen lymfooma ihmisillä. Saadakseen paremman käsityksen osallistuvien geenien patogeenisyyttä ja mukautumista mahalaukun ympäristön H. suis
, genomin analyysi suoritettiin kahden H. suis
eristettyjen kantojen mahalaukun limakalvon sian . Homologit valtaosa geenien osoitettu olevan tärkeitä mahalaukun kolonisoida ihmisen patogeenin H. pylori
havaittiin H. suis
genomiin. H. suis
koodaa useita oletetun ulkokalvon proteiineja, joista kaksi on samanlainen kuin H. pylori
adhesiinit HpaA ja Horb. H. suis
satamiin lähes täydellinen kampa
tyypin IV eritys järjestelmän jäsenten tyypin IV eritystä järjestelmä 3, mutta siitä puuttuu suurin osa geenien läsnä CAG
patogeenisyyssaarekkeen H.pylorin
. Homologeja koodaavien geenien H. pylori
neutrofiilien-aktivoivan proteiinin ja γ-glutamiinihappotranspeptidaasi havaittiin H. suis
. H. suis
myös hallussaan useita muita oletetuilla virulenssiin liittyvien geenien, mukaan lukien geja mviN
, helikobakteerin
flavodoxin geeni, ja homologia H. pylori
vakuoleja Sytotoksiini-geenin. Todettiin, että vaikka geenit, jotka koodaavat tärkeitä virulenssitekijät H. pylori
, kuten sytotoksiini liittyvä proteiini (CagA), ei havaittu H. suis
genomin, homologit muista geeneistä, jotka liittyvät kolonisaation ja virulenssi H. pylori
ja muut bakteerit ovat läsnä.
Johdanto
Helicobacter
(H.
) suis
on erittäin nirso, kierukan muotoinen, gram-negatiivinen bakteeri vaatii kaksivaiheinen elatusaineessa pH: ssa 5 rikastettu vasikan sikiön seerumia, ja mikroaerobisissa ilmapiirin in vitro kasvuun [1]. H. suis
colonizes vatsan yli 60% teurassikojen [1, 2]. Vaikka tarkkaa roolia H. suis
mahalaukun sairauksien sioilla on edelleen epäselvä, se on liittynyt krooninen gastriitti [3, 4] ja haavaumat pars oesophagea mahan [5-7]. Tämä voi aiheuttaa huomattavia taloudellisia menetyksiä äkkikuolema laski rehunkulutukseen ja vähentää päivittäinen painonlisäys [8]. Vähentäminen noin 20 g /päivä painonnousua havaittiin eläimissä kokeellisesti infektoitu H. suis
, verrattuna ei-tartunnan saaneet kontrollieläimet [9].
Bakteerien mahalaukun sairaudet ihmisillä johtuvat pääasiassa Helicobacter pylori
[10]. Kuitenkin, ei-Helicobacter pylori
helicobacters (NHPh) on liitetty myös ihmisen mahalaukun taudin esiintyvyys vaihtelee 0,2 ja 6% [5]. H. suis
on yleisin NHPh lajeja todettu ihmisillä, jossa se oli alun perin nimeltään "H. heilmannii
" tyyppi 1 [11]. On vahvoja viitteitä siitä, että siat voivat toimia tartunnan lähteenä ihmisille [5, 12]. Ihmisisännässä, H. suis
on liittynyt mahahaavan [13], mahalaukun limakalvo liittyvä imukudos (MALT) lymfooma [14] ja krooninen gastriitti [15]. Jyrsijöiden ihmisen mahalaukun sairaus, bakteeri aiheuttaa vakavia tulehduksen ja MALT-lymfooma kaltaisten leesioiden [16].
Asti, tiedetään vähän patogeneesiin H. suis
infektioita. Ymmärtämään paremmin geeneissä pelissä rooli patogeenisuus, mahalaukun kolonisaatio ja pysyvyys H. suis
, genomin laajuinen vertailu hyvin tutkittu Helikobakteeri
genomin suoritettiin. Jotkut virulenssitekijät voi todellakin olla samanlainen molemmille bakteereja. Kuten voi myös olla eroja, ab initio merkinnät on H. suis
genomin tehtiin samoin.
Materiaalit ja menetelmät
Genomikartoituksen
pyrosekvensointi (454 Life Sciences Corporation, Branford, CT, USA) määritys sovellettiin genomiin tyyppikannoista H. suis
(HS1 T = LMG 23995 T = DSM 19735 T) ja H. suis
kannan 5 ( HS5), joka on eristetty mahalaukun limakalvon kahden eri sian, menetelmän mukaisesti kuvataan Baele et al. [1]. Laatu suodatettu sekvenssit koottiin jatkumoiksi käyttäen 454 Newbler kokoajan (Roche, Branford, CT, USA).
Toiminnallinen merkintä
Jotta maksimoida laadun geenin merkintöjä, kaksi erilaista kommentointiin lähestymistapoja seurasi: rajat kartoitus kolme Helicobacter pylori
kantoja (26695, Shi470, ja G27 kanssa NCBI-numerot NC_000915, NC_010698, ja NC_011333, vastaavasti), ja ab initio huomautusta.
Cross-kartoitus merkintä
custom BLAST [17 ] tietokanta luotiin päässä HS1 T ja HS5 genomista jatkumoilla. Helikobakteeri
proteomista ja ei-koodaavat RNA: t olivat linjassa (tblastn ohjelma BLAST suite, e kynnys asetetaan 10 -3) on H. suis
tietokantaan. Kunkin BLAST osui seuraavat lisätiedot analysoitiin: 1) (erityksen) signaalipeptidin katkaisukohta jos läsnä, arvion mukaan SignalP 3,0 ohjelma [18, 19]; 2) tekniset transmembraaniheliksit (numero, alku ja loppu kantoja, oletetut topologia osalta solukalvon) jos läsnä, arvion mukaan TMHMM ohjelmassa [20]; 3) arvio ribosomin sitoutumisen lujuutta mRNA edeltävä alue todennäköisin aloituskodonin. Ribosomin sitova lujuus arvioitiin käyttämällä kahta todetut seikat: i) on mRNA lohkon, yleensä 20 nukleotidin ennen varsinaista aloituskodonin, käänteinen komplementti 5-7 nukleotidin lähellä 16S rRNA 3 'päähän toimii attractor ja asennonosoitin ribosomaalisen pientä alayksikköä; tämä alue tunnetaan nimellä Shine-Dalgarno-sekvenssin [21, 22]; ii) gram-negatiivisten bakteerien AU-rikas mRNA alueella noin 16 nukleotidin pituisia ja välittömästi ennen Shine-Dalgarno-sekvenssi voi myös houkutella ja asema ribosomien auttaa aloittamaan käännöksen oikea, biologisesti aktiivinen geenituote [23, 24]. H. suis
, Shine-Dalgarno-sekvenssin määritettiin olevan alasekvenssi AGGAGGU (joka on käänteinen komplementti 3'-pään 16S rRNA), ja pienin AU-rikasta (vastaa ribosomin sitova kapasiteetti ) edeltävän alueen mielivaltaisesti asetettu 10/16. Jokaista teoreettinen ORF erilaisia ​​mahdollisia aloituskodoneja teki; sitä suurempi samankaltaisuus ihanteellinen Shine-Dalgarno tai AU-rikkaampi edellisen alueella, tai parempi yhdistelmä, sitä todennäköisemmin mahdollinen aloituskodoni on olla todellinen aloituskodonin.
Ab initio huomautus
varten ab initio kommentointi, teoreettinen avointa lukukehystä (ORF) oli ensin määritetty käyttämällä EMBOSS getorf työkalun (pienellä ORF pituus asetetaan 90 nukleotidia, ja ottaen kaikki vaihtoehtoiset aloituskodoneja huomioon) [25]. Kaikki ORF käännettiin myöhemmin, ja BLAST (BLASTP ohjelma) suoritettiin e kynnys 10 -15 vastaan ​​UniProt-KB universaali proteiini tietokantaan. Yleislääkärin algoritmi getorf tuotti noin kymmenkertainen odotetun luonnon ORF, vähentää väärien negatiivisten. Pitääkseen väärien positiivisten määrä alhainen, ylimääräisiä parametrejä harkittiin: 1) prosentuaalinen välinen kohdistus kyselyn ja osuma ORF; 2) prosenttiyksikköä samankaltaisuus tai säilyttämisen välillä kohdistettu osien kyselyn ja osuma ORF; 3) ribosomin sitovia vahvuus (lisätietoja katso yllä). Määrittämään yhden tai useamman domainia rpsblast haku (jossa parametrien oletusarvot) suoritettiin jokaisen teoreettinen ORF vastaan ​​koottu Konservoitavia Verkkotunnustietokantaamme joka omistaa proteiinidomeenin rinnastuksia useista muista tietokannoista [26].
tulokset
yleispiirteet H. suis
genomin
vuonna HS1 T genomiin yhteensä 1 635 292 emäsparia ja HS5 genomissa 1 669 960 emäsparin sekvensoitiin, molempien keskimääräinen GC-pitoisuus 40%. Toisin kuin H. pylori
, vain yhden kopion sekä 16S ja 23S rRNA-geenien havaittiin, mutta kuten helikobakteeri
, H. suis
on kolme kopiota 5S rRNA. Kolmekymmentäkahdeksan siirto RNA: t tunnistettiin. Kokonaisuutena 1266 ORF alkaen HS1 T ja 1257 välillä HS5 havaittiin, joista 194 ja 191 koodattuja hypoteettisia proteiineja vastaavasti. 98 ja 92 ORF signaalipeptidi katkaisukohta havaittiin, mikä osoittaa ennusti erittyvien proteiinien HS1 T ja HS5 vastaavasti. TMHMM Ohjelma ennustettu 210 ja 206 proteiinien vähintään yhden transmembraanisen kierteen varten HS1 T ja HS5 vastaavasti. Sekvenssi jae samat HS1 T ja HS5 on vastedes kuvataan yhdessä "H. suis
genomin".
Genes mahdollisesti mukana mahalaukun kolonisaation ja pysyvyys
homologit helikobakteeri
liittyvien geenien happo akklimaatio, kemotaksista, kiinnittyminen mahalaukun epiteelisolujen, oksidatiivisen stressin vastus (taulukko 1), ja liikkuvuus havaittiin H. suis
genomiin. Jälkimmäinen tunnistettiin flagellaarinen biosysteeminä samanlainen kuin H. pylori
[27]. Lisäksi H. suis
sisältää fibrinonectin /fibrinogeenin sitovan proteiinin koodaavan geenin, mutta vastaava proteiini puuttuu kalvon läpäisevä kierukan tai signaalipeptidin katkaisukohdan mukaan bioinformatiikan työkaluja aiemmin mainittiin. Homologeja koodaavien CMP-N-asetyylineuramiinihappo-syntetaasin (NeuA) (HSUHS1_0474, HSUHS5_0481), siaalihapposyntaasivaikutus (NeuB) (HSUHS1_0477, HSUHS5_0478), ja UDP-N-asetyyliglukosamiinin-2-epimeraasin (WecB) (HSUHS1_1107, HSUHS5_0784) olivat havaittu kuten well.Table 1 Genes liittyy pH homeostaasiin, kemotaksista, epiteelisoluihinkiinnittymisessä, ja oksidatiivisen stressin vastus genomissa H. suis
-kanta 1 (HS1T) ja H. suis
kannan 5 (HS5 ).
Ryhmä
Gene havaittu HS1T
Gene havaittu HS5
kuvaus homologin
sekvenssi-linjassa (josta% konservoitunut) ja kuvataan homolog1
pH homeostaasin
HSUHS1_0708
HSUHS5_0286
ureaasi alayksikköä alfaa (urea
) H. heilmannii

100 (94) B HSUHS1_0707
HSUHS5_0285
ureaasi alayksikköä beta (ureB
) H. heilmannii
100 (94) B HSUHS1_0706
HSUHS5_0284
ureaasi kuljettaja (UREI
) H. felis
100 (89) B HSUHS1_0705
HSUHS5_0283
ureaasi lisävaruste proteiinia (ureE
) H . bizzozeronnii
100 (84) B HSUHS1_0704
HSUHS5_0282
ureaasi lisävaruste proteiinia (Uref
) H. bizzozeronnii
100 (84) B HSUHS1_0702
HSUHS5_0280
ureaasi lisävaruste proteiinia (ureH
) H. bizzozeronnii
96 (84) B HSUHS1_0703
HSUHS5_0281
ureaasi lisävaruste proteiinia (ureG
) H. bizzozeronnii
100 (95) B HSUHS1_0133
HSUHS5_0547
hydrogenase ilme /muodostumista proteiinin (hypA
) H.pylorin
98 (83)
HSUHS1_0615
HSUHS5_0817
hydrogenase ilme /muodostumista proteiinin (HYPB
) H.pylorin
99 (91) B HSUHS1_0616
HSUHS5_0816
hydrogenase ilme /muodostuminen proteiini (hypC
) H.pylorin
98 (89) B HSUHS1_0617
HSUHS5_0815
hydrogenase ilme /muodostumista proteiinin (hypD
) H. achinonychis

98 (80) B HSUHS1_0081
HSUHS5_1197
l-asparaginaasi II (ansB
) H.pylorin
98 (64) B HSUHS1_0230
HSUHS5_1130
Arginase (rocF
) H.pylorin
99 (75) B HSUHS1_0888
HSUHS5_0231
asyyliamidifunktionaalinen amidohydrolydaasi (Amie
) H.pylorin

100 (93) B HSUHS1_0680
HSUHS5_0265
Formamidase (amiF
) H.pylorin
100 (98) B HSUHS1_0161
HSUHS5_1077
α-Hiilihappoanhydraasi H.pylorin
92 (69) B HSUHS1_0391
HSUHS5_0874
Aspartase (ASPA
) H. acinonychis
100 (89 ) B kemotaksiksen
HSUHS1_1004
HSUHS5_0649
Chea-MCP vuorovaikutuksen modulaattorin H.pylorin
99 (79) B HSUHS1_1003
- Bifunktionaalisen kemotaksista proteiinia ( kokki
) H.pylorin
82 (86) B HSUHS1_1002
HSUHS5_0775
puriini-sitova kemotaksista portein (pureskella
) H.pylorin

98 (91) B HSUHS1_0538
HSUHS5_0706
Kemotaksia proteiinia (chev
) H.pylorin
100 (92) B HSUHS1_0846
HSUHS5_0081
Otaksuttavat kemotaksista proteiini H.pylorin
100 (79) B HSUHS1_0299
HSUHS5_0250
kemotaksia proteiinia (Chey
) H.pylorin
100 (95)
HSUHS1_1001
HSUHS5_0774
metyyli-hyväksymällä kemotaksista proteiini (tlpA
) H.pylorin
100 (60) B HSUHS1_0286
HSUHS5_0256
metyyli-hyväksymisestä kemotaksista proteiini (tlpB
) H.pylorin
98 (63) B HSUHS1_0479
HSUHS5_0476
metyyli- hyväksymällä kemotaksista proteiinia H. acinonychis
100 (66 ) B HSUHS1_0196
HSUHS5_0122
metyyli- hyväksymällä kemotaksista proteiinia Campylobacter upsaliensis
2
99 (53) B HSUHS1_0141
HSUHS5_0641
metyyli- hyväksymällä kemotaksista proteiinia Campylobacter fetus subsp. sikiö
2
99 (64) B HSUHS1_0763
- Metyyli- hyväksyä kemotaksista proteiinia Methylibium petroleiphilum
2
83 (52) B HSUHS1_0944
HSUHS5_0990
metyyli-hyväksymällä kemotaksista aisteihin anturin Marinomonas sp.
2
57 (59) B Adhesion
HSUHS1_0666
HSUHS5_1053
ulkokalvoproteiini (Horb
) H.pylorin
100 (63) B HSUHS1_0354
HSUHS5_0398
Neuraminyllactose sitova hemagglutiniini (HPAA) B H. acinonychis
94 (77)
oksidatiivisen stressin kestävyys
HSUHS1_1147
HSUHS5_0608
Catalase (Kata
) H. acinonychis
95 (82) B HSUHS1_0549
HSUHS5_1206
täsmää korjaus ATPaasi (mutS
) H. hepaticus
99 (60) B HSUHS1_0163
HSUHS5_0495
superoksididismutaasi (sodB
) H.pylorin
100 (90) B-HSUHS1_1186
HSUHS5_0005
Bacterioferritin co-muuttavien proteiini H. hepaticus
99 (72) B-HSUHS1_0683
HSUHS5_0262
NAD (P) H kinonireduktaasin (mdaB
) Campylobacter fetus subsp. sikiö
97 (68) B HSUHS1_0689
HSUHS5_0268
Peroxiredoxin Helikobakteeri
3
100 (92) B-1 johtuvalta tblastn-pohjainen rajat kartoitus on H. pylori
proteomiin että H. suis
HS1T ja HS5 genomien ja Blastp- perustuvia ab initio
analyysit käännetty H. suis
HS1T ja HS5 ORF vastaan ​​UniProt-KB universal proteiinin tietokanta. Erot HS1T ja HS5 homologit ≤ 1%.
2 Puuttuu muiden Helicobacter
genomien saatavilla GenBank.
3 jäsen 2-Cys peroxiredoxin superperheen.
Koodaavat geenit otaksuttu ulkomembraaniproteiineja (OMP: t ) suhteessa helikobakteeri
OMP esitetään Additional tiedosto 1 Taulukko S1. Koodaavat geenit jäsenille suurten helikobakteeri
OMP perheitä (Hop, Hor, Hof proteiineja, rauta-säännelty ja effluksipumpun OMP) voitaisiin linjassa helikobakteeri
genomin. Molemmat H. suis
kannat sisältävät hof
geenit HOFA
, C
, E
, F
, humala
geenit Hope
, G-2
ja H
, ja hor
geenit Horb
, C
, D
ja J
. Lisäksi HS1 T sisältää homologeja hopW
proteiinin esiasteen ja Hore
, kun taas HS5 hallussaan ylimääräisiä homologeja Hora
, horF
, ja Hörl
. Ei jäseniä Helicobacter
ulkokalvon (hom
) perhe havaittiin H. suis
. Lisäksi suuret H. pylori
OMP proteiinit, H. suis
genomi sisältää joitakin ennustaa OMP perustuu niiden N-terminaalista rakenteessa vuorottelevat hydrofobisten aminohappojen samanlainen poriineihin, kattaa omp29
varten HS1 T ja omp11
ja omp29
varten HS5. 491 aminohapot kalvoon liittyvä homologi virulenssitekijäksi MviN, linjassa 92% kanssa MviN homologia H. acinonychis
(Hac_1250), oli läsnä myös H. suis
.
Tyyppi IV eritystä järjestelmät H. suis
Niistä helikobakteerin
tyypin IV eritystä järjestelmät (T4SS), vain kaksi jäsentä CAG
patogeenisyyssaarekkeen (CAG
PAI) tunnistettiin H . suis
genomin (cag23 /E
ja cagX
). Useimmat jäsenet kampa
siirtolaitteeseen olivat läsnä. Näitä ovat comB2
, B3
, B6
, B8
ja useita muita geenejä ei ole luokiteltu kampa
: recA
, tule
, Coml
ja dprA
. H. suis
hallussaan geenit koodaavat VirB- ja VirD-tyypin ATPaasien (virB4
, B8
, B9
, B10
, B11
, ja virD2
, D4
), kaikki nimetyt jäsenet helikobakteeri
tyyppi IV eritys järjestelmän 3 (tfs3
). HS1 T ja HS5 T4SS esitetään taulukossa 2.Table 2 H. suis
kannan 1 (HS1T) ja kannan 5 (HS5) homologeja helikobakteeri
ja muiden Helicobacter sp
. tyyppi IV erityssysteemiin geenejä.
Homologi
Gene havaittu HS1T
Gene havaittu HS5

kuvaus vastaavan proteiinin
Suhteellinen sekvenssin murto linjassa (josta% konservoitunut) Helicobacter homolog1
CAG patogeenisyyssaarekkeen
cag23
/E
H.pylorin
HSUHS1_0731
HSUHS5_1234
DNA siirtävän proteiinin
81 (42) B cagX
H.pylorin
HSUHS1_0964
HSUHS5_0688
Conjugal plasmidi siirtävän proteiinin
92 (71) B-kampa järjestelmä
comB2
H. acinonychis
HSUHS1_1181
HSUHS5_0010
comB2 proteiinia
96 (64)
comB3
H. acinonychis
HSUHS1_1182
HSUHS5_0009
comB3 osaamisen proteiinia
95 (77) B comB6
helikobakteeri

HSUHS1_0337
- NADH-ubikinonia oksidoreduktaasi
70 (85) B comB8
H.pylorin
HSUHS1_0747
päällekkäin virB8
comB8 osaaminen proteiini
93 (66) B HÄIRIÖ
H.pylorin
HSUHS1_0755
HSUHS5_0054
TRBL proteiinia
99 (77) B tulevat
H. acinonychis
HSUHS1_0314
HSUHS5_0381
Competence lokuksessa E
94 (55) B Coml
H.pylorin
HSUHS1_0722
HSUHS5_0300
Competence proteiinia
99 (84) B dprA
H. acinonychis
HSUHS1_0096
HSUHS5_0824
DNA käsittely proteiinia
99 (70)
recA
H. hepaticus
HSUHS1_0672
HSUHS5_1058
rekombinaasiriippuvaisia ​​
97 (84) B Virb -homologs
virB4
H.pylorin

HSUHS1_0960
HSUHS5_0692
DNA siirtävän proteiinin
98 (68) B virB8
H.pylorin
HSUHS1_0963
HSUHS5_0689
DNA siirto proteiini
91 (61) B virB9
H. cetorum
HSUHS1_0319 -
VirB9 proteiini
76 (69) B virB10
of H. cetorum
HSUHS1_0320 -
VirB10 proteiini
90 (77) B otaksuttu virB9
H. pylori -
HSUHS5_0372
Oletetut VirB9 proteiinia
100 (86) B otaksuttu virB10
H. pylori -
HSUHS5_0371
Otaksuttavat VirB10 proteiinia
97 (87)
virB11
H.pylorin
HSUHS1_0750
HSUHS5_0368
VirB11 proteiinia
100 (98) B virB11
H. cetorum
HSUHS1_0965 -
virB11 proteiini
95 (71) B virB11
kaltainen H.pylorin
(HPSH_04565) -
HSUHS5_0686
virB11 kaltainen proteiini
98 (72) B virB11
kaltainen H.pylorin
(HPSH_07250) B HSUHS1_0036
HSUHS5_0600
Tyyppi IV ATPaasi
100 (75) B- virD - homologit
virD2
H. cetorum
HSUHS1_0752
HSUHS5_0414
virD2 proteiini (relaxase) B 100 (90) B virD4
H. pylori
HSUHS1_0870
HSUHS5_0257
VirD4 proteiini (konjugaatio proteiini)
82 (78) B-1 johtuvalta tblastn-pohjainen rajat kartoitus H. pylori
proteomiin kohteeseen H. suis
HS1T ja HS5 genomien ja Blastp- perustuvia ab initio
analyysit käännetty H. suis
HS1T ja HS5 ORF vastaan ​​UniProt-KB universaali proteiini tietokantaan. Erot HS1T ja HS5 homologit ≤ 1%.
Genes mahdollisesti mukana induktioon mahavaurioita
homologit helikobakteeri
osallistuvien geenien induktioon mahalaukun vaurioiden H. suis
genomin esitetään yhteenveto taulukossa 3. Homologiaetsinnät kanssa H. pylori
vakuoleja Sytotoksiini geeni (vaca
) tunnistettu HSUHS1_0989 in HS1 T. Vastaava proteiini, joka on poikkeuksellista, koska se on yksi pisimpään maailmassa prokaryootit, hallussaan kolme pientä konservoitunutta VacA alueilla (tähteet 490-545, 941-995, ja 1043-1351), jota seurasi autotransportterin alue (tähteet 2730-2983). Aminohapposekvenssi on HS5 homologin (HSUHS5_0761) ne voivat olla linjassa 22% ja H. pylori
kanta HPAG1 sekvenssin, ja sillä on vain yksi konservoitunut VacA alue (tähteet 242-298), jota seurasi autotransportterin alue (1258 -1510). Molemmissa vaca
homologeista, ei signaalia sekvenssi määritettiin. Lisäksi, mahahaavan liittyvä adeniini-spesifisen DNA-metyylitransferaasi (HSUHS1_0375, HSUHS5_0957) koodaava sekvenssi on tunnistettu, kun taas molekyyli- homologi haava liittyvän restriktioendonukleaasilla (ICEA
) ei havaittu H. suis
. H. suis
sisältää homologeja pgbA
ja pgbB
koodaus plasminogeenin sitovia proteiineja, vaikka molemmat puuttuu transmembraaninen kierre tai signaalipeptidin pilkkomiskohdan mukaan bioinformatiikan työkaluja aiemmin mainittiin. H. suis
satamiin homologeja koodaavien geenien H. pylori
neutrofiilien-aktivoivan proteiinin (HP-Napa) ja γ-glutamiinihappotranspeptidaasi (HP-GGT). Homologit koodaava helikobakteerin
flavodoxin fldA
ja pyruvaatti-oksidoreduktaasi kompleksi (POR) jäsentä porA
, porB
, porc
, ja porD
havaittiin myös H. suis
.table 3 homologit helikobakteeri
osallistuvien geenien induktioon mahalaukun vaurioiden H. suis
tyyppikannoista 1 (HS1T) ja kannan 5 (HS5) genomin.
Gene havaittu HS1T
Gene havaittu HS5
Gene nimi
Protein huomautus /toiminto H. pylori
Sequence osa HS1T /HS5 linjassa helikobakteeri-homologi (%) 1
tasattu sekvenssin osa HS1T /HS5 konservoituneita helikobakteeri-homologi (%) 1

Referenssit
HSUHS1_0989
HSUHS5_0761
vaca
vakuoleja Sytotoksiini V: isäntä vakuolisoituminen, apoptoosin indusoiva, immunosupressiivista
63/22
45/72
[46]
HSUHS1_0265
HSUHS5_0449
GGT
γ-glutamiinihappotranspeptidaasi: apoptoosin-asiakkuutta, immunosupressiivista
99/99
86/86
[ ,,,0],48, 49, 64]
HSUHS1_1177
HSUHS5_0014
napA
Neutrofiilien aktivointi proteiini A: proinflammatoristen
99/99
83/83
[50, 51 ]
HSUHS1_1067
HSUHS5_1177
fldA
Electron hyväksyjä pyruvaatin oksidoreduktaasi-entsyymin kompleksi, joka liittyy mahan MALT-lymfooma ihmisillä
96/98
84/83
[55, 56]
HSUHS1_0403
HSUHS5_0887
pgbA
Plasminogen-sitovan proteiinin
60/60
72/72
[53, 54]
HSUHS1_1192
HSUHS5_0523
pgbB
Plasminogen-sitovan proteiinin
70/70
72/72
[53, 54]
1Resulting päässä tblastn-pohjainen rajat kartoitus on H. pylori
proteomiin että H. suis
HS1T ja HS5 genomit.
keskustelu
Genes mahdollisesti mukana mahalaukun kolonisaation ja sitkeys
tulokset tämän tutkimuksen osoittavat, että useat H . pylori
osallistuvia geenejä happo acclimation, kemotaksista ja liikkuvuus, joilla on vastineet H. suis
genomin. Nämä geenit ovat tunnetusti välttämätöntä kolonisoida ihmisen mahalaukun limakalvon [27-32].
Useita OMP koodaussekvenssit tunnistettiin vertailevia analyysejä H. pylori
ja muiden bakteerilajien. H. suis
sisältää joitakin vastaavia jäseniä suurten OMP perheiden kuvattu helikobakteeri
[33]. Jotkut näistä OMP on kuvattu osallistuvan tarttumisen helikobakteeri
mahalaukun limakalvon, joka yleisesti uskotaan olevan tärkeä rooli alkuperäisen kolonisaation ja pysyvyys ihmisen mahalaukussa. Näitä ovat mahan epiteelisolujen adhesiini Horb [34] ja pinta lipoprotein, helikobakteeri
adhesiini A (HpaA). HpaA, myös selityksineen kuin neuraminyllactose sitova hemagglutiniini, esiintyy ainoastaan ​​Helicobacter
ja sitoutuu siaalihappoa-rikas makromolekyylien läsnä mahalaukun epiteelin [35]. Toisaalta, H. suis
puuttuu homologit useiden muiden helikobakteeri
tarttuvuus tekijät, kuten geenit koodaavat veriryhmäantigeeniä sitova Adhesiinit Baba
(humalan
) ja Babb
(hopT
), siaalihappoa sitovaa adhesiinit Sābā
(Hopp
) ja Sabb
(HOPO
), ja sitoutuminen liittyvät lipoproteiinien alpa
(hopC
) ja alpB
(hopB
) [36].
H. suis
sisältää fibrinonectin /fibrinogeenin sitovan proteiinin koodaavan geenin, joka voi parantaa sen noudattaminen loukkaantunut mahalaukun kudosta. Vahinko isännöidä epiteelisolujen voi todellakin altistaa fibronektiiniä ja muut soluväliaineen komponentteja. Vahva homologia havaittiin fibronektiinin sitovien proteiinien H. felis
(YP_004072974), H. canadensis
(ZP_048703091) ja Wolinella succinogenes
(NP_907753). Tietääksemme mitään tarkkaa toiminta on annettu näiden proteiinien näitä lajeja. Campylobacter jejuni
kuitenkin, fibronektiiniä sitovia proteiineja CADF ja FlpA on osoitettu olevan osallisena noudattaminen ja /tai invaasion isännän suolen epiteelisolujen [37, 38]. Mukaan bioinformatiikan työkaluja käytetään tässä, H. suis
fibronektiiniä sitovan proteiinin puuttuu kalvon läpäisevä kierukan tai signaali pilkkoutumiskohta, mikä osoittaa, että se ei ole pinnalla esillä tai erittyy. Sen todellinen rooli kolonisaatio vuoksi on vielä selvittämättä.
Kolme liittyvien geenien siaalihappobiosynteesivaikutus (Neua
, neuB
, ja wecB
) on selityksineen vuonna H. suis
genomin, mikä osoittaa, että tämä bakteeri voi koristella sen pinta aalihapolla. Läsnäolo pinta sialylaatio- on tutkittu laajasti patogeenisiä bakteereja, joissa edistetään kiertäminen isännän täydennyksen puolustusjärjestelmän [39].
Lisäksi H. suis
hallussaan entsyymejä koodaavat mukana oksidatiivisen stressin kestävyys ( napA
, sodB
Kata
, mutS
, mdaB
, ja peroxiredoxin koodaussekvenssi). Tämä osoittaa, että H. suis
hautoisi puolustusmekanismi vastaan ​​isännän tulehdusvastetta, edistää kykyä kroonisen mahalaukun kolonisaatio tätä bakteeria [40].
Tyyppi IV eritys järjestelmiä H. suis

kaksi osittaista T4SS ennustettiin vuonna H. suis
genomin eli kampa
klusterin ja tfs3
järjestelmään. H. suis kampa
järjestelmä todennäköisesti on rooli geneettinen muutos [41, 42]. Transformation of DNA voi olla vastuussa suuria eroja joukossa H. suis
kantoja kuten on äskettäin osoitettu multilocus sekvenssi tyypitys käytettävissä H. suis
kantoja [43]. Rooli helikobakteerin tfs3
eritys järjestelmän synnyssä ei tarkalleen tiedetä. Seitsemän geenit tfs3
klusterin ovat homologit liittyvien geenien tyyppi IV eritykseen: virB4
, virB11
, ja virD4
koodi ATPaasien, jotka liikkuvat substraatteja ja huokosen läpi. Viimeksi mainittu on koodattu transmembraaninen huokosten geenien virB7
, virB8
, virB9
, ja virB10
[44]. Kaikki nämä geenit, paitsi virB7
havaittiin H. suis
, mikä osoittaa, että H. suis tfs3
voivat olla tärkeitä transmembraaninen kuljetus substraattien H. suis
.
H . pylori CAG
patogeenisyyssaarekkeen (CAG
PAI) alue koodaa T4SS mahdollistaa H. pylori
asettamaan Sytotoksiini liittyvä antigeeni A (CagA) isäntäsolun. Tämä prosessi johtaa muuttuneeseen isäntäsolussa rakenne, lisääntynyt tulehdusreaktio, ja suurempi riski mahalaukun adenokarsinooman [45]. Vaikka H. suis
omistaa kaksi jäsentä H. pylori cag
PAI (cag23 /E
ja cagX
), suurin osa geeneistä, mukaan lukien koodaava geeni patologian aiheuttavat proteiinin (CagA ), ei ole tunnistettu. Tämä osoittaa, että HS1 T ja HS5 puuttuu toimiva CAG
proteiini kuljettaja erityssysteemiin.
Genes mahdollisesti mukana induktioon mahavaurioita
Perimän vertailun H. suis
H. pylori
johti tunnistamiseen lisägeenien mahdollisesti liittyvän virulenssiin H. suis
. H. suis
homologi Helikobakteeri vaca
havaittiin. VacA on sekä sytotoksiiniin mahalaukun epiteelisolujen kerroksen ja immunomodulatorisen toksiini H.pylorin
[46]. Helikobakteeri
sisältää joko toiminnallisen tai ei-toiminnallisen Vaca
. H. suis vaca
homologi liity mitään vaca
signaalisekvenssiä, joka osoittaa, että se voisi koodata toimimaton Sytotoksiini [47]. In vitro ja in vivo tutkimuksissa, joissa knockout-mutantti on H. suis VacA
voisi selventää toiminnallisuus Vaca
homologi tässä Helicobacter
lajia.
Vahva homologia havaittiin kaksi H. pylori
virulenssiin liittyvien geenien nimittäin napA
, joka koodaa HP-Napa GGT
, jotka koodaavat HP-GGT. Helikobakteeri
GGT on todettu, apoptoosin indusoiva proteiini [48, 49]. HP-Napa proteiini on nimetty proinflammatoristen ja immunodominantille proteiini stimuloi happiradikaalien ja IL-12 neutrofiilien ja rekrytointi leukosyyttien in vivo [50, 51]. Lisäksi HP-Napa on myös tärkeä tehtävä suojella helikobakteeri myynnissä maassa oksidatiivisen stressin sitomalla vapaa rauta [52]. H. suis
sisältää homologeja kahden H. pylori
koodaavat geenit plasminogeenin sitovia proteiineja, pgbA
ja pgbB
.

• Todennäköisyyspäätelmä päättely mallia diagnosointiin imusolmuke etäpesäke mahasyövän
• Integrative roolit transformoivan kasvutekijä-α on solusuojaus mekanismeihin mahalaukun limakalvon vauriota